Лдг повышен причины у женщин что значит

Лактатдегидрогеназа

ЛДГ (L-лактат-НАД-оксидоредуктаза, КФ 1.1.1.27) – цинксодержащий фермент, обратимо катализирует окисление лактата в пируват. ЛДГ является тетрамером, содержит субьединицы М и Н. В цитоплазме клеток и сыворотке крови ЛДГ представлена 5 изоферментами, обозначаемыми в соответствии с их подвижностью к аноду в электрическом поле: ЛДГ-1 (НННН), ЛДГ-2 (НННМ), ЛДГ-3 (ННММ), ЛДГ-4 (НМММ) и ЛДГ-5 (ММММ). ЛДГ представлена практически во всех органах и тканях организма, при этом распределение изоферментов ЛДГ органоспецифично. ЛДГ-4 и ЛДГ-5 преобладают в печени и скелетных мышцах, тканях с преимущественно анаэробным метаболизмом, ЛДГ-1 и ЛДГ-2 – эритроцитах, лейкоцитах, миокарде, почках – тканях с аэробным типом метаболизм, наиболее высокое содержание ЛДГ-3 – в легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах и опухолях.

ИМ обычно сопровождается 3–4 кратным повышением общей активности ЛДГ; подобное повышение ЛДГ отмечается при миокардите, нарушениях ритма сердца. При ИМ повышение общей активности ЛДГ в сыворотке крови отмечается спустя 8–10 ч, и достигает максимальной активности через 48–72 ч. Выброс миокардиальных изоферментов ЛДГ при ИМ в кровь ведет к увеличению активности ЛДГ-1и ЛДГ-2. Активность ЛДГ-1 увеличивается через 12–24 ч после возникновения острого ИМ, совпадая во времени с максимумом активности КК-МВ и опережая возникновение пика общей активности ЛДГ (24 ч).

Выявление спектра изоферментов, характерного для ИМ, возможно при застое крови в печени и почках вследствие сердечной недостаточности, при ишемическом поражении некоторых органов в силу резкого снижения сердечного выброса. В настоящее время определение активности ЛДГ и ее изоферментов не входит в число обязательных тестов для диагностики ИМ вследствие недостаточной специфичности.

К повышению активности ЛДГ приводят миопатии, заболевания печени, мегалобластные и гемолитические анемии, острые и хронические заболевания почек. Увеличение активности ЛДГ отмечается при повреждении печени, но это повышение не так велико, как повышение активности АЛТ и АСТ. Особенное повышение (в 10 раз выше верхней границы нормы) отмечают при токсическом гепатите, сопровождающемся желтухой.

Физиологическое повышение уровня ЛДГ в крови происходит во время беременности, у новорожденных, а также после интенсивной физической нагрузки.

Показания к исследованию:

• Болезни печени;
• выявление поражений миокарда;
• миопатии;
• гемолитические анемии;
• злокачественные новообразования;
• легочная эмболия (дифференциальная диагностика с инфарктом миокарда).

Особенности взятия и хранения образцов. Сыворотка или плазма (ЭДТА, гепарин) без признаков гемолиза. Хранение образцов не более 2-х суток при 18–25°C. Хранение проб при 4–8°C или замораживание снижает активность фермента.

Методы исследования. Метод, основанный на рекомендациях IFCC. ЛДГ катализирует окисление лактата в пируват при щелочном рН, одновременно НАД+ восстанавливается до НАДН. Скорость возрастания оптической плотности реакционной смеси при 340 нм, отражающая увеличение концентрации НАДН, пропорциональна активности фермента в образце.

• Поражение миокарда;
• поражение печени;
• повреждение, воспалительные и дегенеративные заболевания скелетных мышц;
• эмболия и инфаркт легких;
• заболевания почек;
• заболевания и состояния, сопровождающиеся распадом клеток;
• злокачественные опухоли любой локализации;
• прием анаболических стероидов, этанола, гепатотоксичных препаратов.

Пониженные значения: Генетические нарушения или полное отсутствие субъединиц ЛДГ.

Изоферменты ЛДГ-1 и ЛДГ-2

ЛДГ-1 и ЛДГ-2 — изоферменты с высоким содержанием Н-субъединиц, могут использовать в качестве субстрата α -кетобутират и катализировать его превращение в α -гидроксобутират; изофермент ЛДГ-1, обладающий большим сродством к названному субстрату, получил название α -гидроксибутиратдегидрогеназа (α -ГБДГ). Параллельное исследование активности общей ЛДГ и α -ГБДГ может быть использовано для дифференциальной диагностики заболеваний печени и сердца: при поражении сердечной мышцы увеличение активности фермента обусловлено возрастанием ЛДГ-1 (α -ГБДГ), при поражении паренхимы печени – изоформой ЛДГ-5, активность ЛДГ-1 не увеличивается.

Показания к исследованию:

• Выявление поражений миокарда;
• гемолитические анемии;
• злокачественные новообразования;
• легочная эмболия (дифференциальная диагностика с инфарктом миокарда).

Особенности взятия и хранения образцов. Сыворотка или плазма (ЭДТА, гепарин) без признаков гемолиза. Хранение образцов не более 2 суток при 18–25°C. Хранение проб при 4–8°C или замораживание снижает активность фермента.

Методы исследования. ЛДГ катализирует превращение α -кетобутирата в α -гидроксибутират, при этом происходит окисление β -НАДН2 до β -НАД. Скорость уменьшения оптической плотности при длине волны 340 нм пропорциональна активности фермента в образце.

• Поражение миокарда;
• заболевания и состояния, сопровождающиеся распадом клеток крови;
• острые заболевания почек.

• Генетические нарушения или полное отсутствие субъединиц ЛДГ.

Источник

Лдг повышен причины у женщин что значит

Общая информация об исследовании

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – цинксодержащий внутриклеточный фермент, который катализирует окисление молочной кислоты в пируват и содержится практически во всех клетках организма. ЛДГ наиболее активна в скелетной мускулатуре, сердечной мышце, почках, печени и эритроцитах.

Существует пять разных форм (изоферментов) ЛДГ, которые отличаются молекулярной структурой и расположением в организме. От того, какая из пяти преобладает, зависит основной способ окисления глюкозы – аэробный (до CO₂ и H₂O) или анаэробный (до молочной кислоты). Подобное различие обусловлено разной степенью родства того или иного изофермента и пировиноградной кислоты. Для миокарда и мозговой ткани основной является ЛДГ-1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани — ЛДГ-1 и ЛДГ-2. В легких, селезенке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ-3. ЛДГ-4 находится во всех тканях с ЛДГ-3, а также в гранулоцитах, плаценте и мужских половых клетках, в которых содержится и ЛДГ-5. Изоферментная активность в скелетных мышцах (в порядке убывания): ЛДГ-5, ЛДГ-4, ЛДГ-3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ-5, меньшая активность у ЛДГ-4. В норме в сыворотке крови все фракции фермента определяются с небольшой активностью в составе суммарного показателя – общей ЛДГ. Их активность в крови распределяется следующим образом: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.

При заболеваниях, сопровождающихся повреждением тканей и разрушением клеток, активность ЛДГ в крови повышается. В связи с этим она является важным маркером тканевой деструкции. Несмотря на то что увеличение активности фермента не указывает на какую-то определенную болезнь, его определение в комплексе с другими лабораторными анализами помогает в диагностике инфаркта легкого, мышечной дистрофии и гемолитической анемии. Повышенная активность ЛДГ может выявляться у новорождённых, беременных и после интенсивных физических нагрузок.

Ранее совместные анализы на ЛДГ, аспартатаминотрансферазу и креатинкиназу широко использовались в диагностике инфаркта миокарда. Сейчас для этой цели определяют уровень тропонина как более специфического маркера повреждения сердечной мышцы. Но исследование активности ЛДГ остается вспомогательным анализом при дифференциальной диагностике болевого синдрома в грудной клетке. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, но при инфаркте миокарда начинает возрастать через 8-10 часов с максимумом в первые 24-48 часов после сердечного приступа и возвращается к норме через 10-12 дней. Повышение ЛДГ при нормальной активности АСТ через 1-2 дня после боли в грудной клетке указывает на инфаркт легкого.

При дифференциальной диагностике миопатий данный анализ помогает уточнить патофизиологические механизмы заболевания. Так, при нарушении мышечной функции, связанной с нейрогенными заболеваниями, ЛДГ не повышается, но при повреждении мышц из-за эндокринных и метаболических патологий активность ЛДГ увеличивается.

Активность ЛДГ в крови может возрастать вследствие многих злокачественных новообразований, при эффективном лечении она снижается, что иногда применяют для динамического наблюдения за онкологическими больными.

Для чего используется исследование?

• Для диагностики острого или хронического повреждения тканей при комплексном обследовании пациента.
• Для дифференциальной диагностики заболеваний при резкой боли в грудной клетке (инфаркт миокарда, стенокардия, инфаркт легкого).
• Чтобы выявлять заболевания, сопровождающиеся гемолизом эритроцитов.
• В целях наблюдения за течением онкологических заболеваний при терапии.
• Для исследования патологий печени и почек.
• Для диагностики поражений мышечной ткани.

Когда назначается исследование?

• При подозрении на острое или хроническое повреждение ткани и клеток в организме.
• При комплексном профилактическом обследовании пациента.
• При наблюдении за течением некоторых хронических заболеваний (мышечной дистрофии, гемолитических анемий, заболеваний печени, почек), онкологической патологии.

Источник

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

ЛДГ — цинксодержащий фермент, катализирующий восстановление пировиноградной кислоты в молочную, и наоборот, пировиноградной в молочную. Является внутриклеточным энзимом, находящимся во всех тканях организма: почках, печени, сердце, скелетных мышцах, эритроцитах.

Синонимы:

ЛДГ, lactate dehydrogenase, LDH, КФ .

Метод исследования:

Биоматериал для анализа:

Подготовка

Забор крови должен проводиться в утренние часы натощак. После последнего приема пищи должно пройти не менее 12 часов. За 30 мин до забора крови следует избегать физического и эмоционального напряжения. Исключить алкоголь.

Описание:

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) существует в тканях организма в форме тетрамера: два мономера, Н и М, могут соединяться в различных соотношениях, образуя пять известных изоферментов ЛДГ. Фермент катализирует реакцию превращения пировиноградной кислоты в молочную при участии NADH, а также обратную реакцию. Данная реакция является заключительным этапом анаэробного механизма окисления глюкозы:

пируват + NADН + H+ ↔ + NAD+

При некоторых патологических состояниях наблюдается повышение активности ЛДГ, например, при остром поражении печени, при поражениях скелетных мышц и почек, при мегалобластных и гемолитических анемиях. При лимфоме высокая активность ЛДГ в плазме является предвестником плохого прогноза. Существует зависимость между активностью фермента и объемом опухоли, поэтому последовательные измерения уровня активности ЛДГ позволяют оценивать эффективность терапии.

Как в сердечной мышце, так и в эритроцитах ЛДГ представлена главным образом изоферментами ЛДГ (Н4). Изофермент проявляет гораздо большую каталитическую активность в отношении α-гидроксибутирата, чем лактата (по сравнению с другими изоферментами), поэтому, при измерении активности ЛДГ, используют именно этот субстрат. Второе название изофермента ЛДГ — α-гидроксибутиратдегидрогеназа (ГБД).

Определение уровня активности изоферментов ЛДГ имеет значение при подозрении на инфаркт миокарда и в диагностике гемолитического криза при серповидноклеточной анемии.

Для чего используется анализ?

Для определения активности ЛДГ в сыворотке крови.

Когда назначается?

При подозрении на:

• инфаркт миокарда,
• серповидноклеточную анемию,
• поражение печени,
• патологии поджелудочной железы.

Референсные значения (норма)

Нормальный уровень активности ЛДГ в сыворотке крови взрослого человека составляет 225–550 Ед/л.

Значения результатов

В физиологических условиях повышенная активность наблюдается у беременных, новорожденных и после интенсивных физических нагрузок. Повышение ЛДГ отмечается при инфаркте миокарда, лейкозах, тромбоцитопении, повреждениях печени вирусной, токсической и травматической природы, опухолях различной локализации, заболеваниях почек, гемолизе эритроцитов.

Превышение верхнего предела нормы более, чем в 10 раз:

• холестаз,
• алкогольное поражение печени.

Превышение верхнего предела нормы в 5 — 10 раз:

• гепатит (острый и хронический),
• цирроз (без холестаза),
• другие заболевания печени,
• панкреатит.

Превышение верхнего предела нормы менее, чем в 10 раз:

• злоупотребление алкоголем,
• лекарства, вызывающие индукцию фермента;
• застойная сердечная недостаточность.

Понижение активности ЛДГ клинического значения не имеет.

Источник

Лактатдегидрогеназа, ЛДГ

Добавить в корзину

• Цена указана без взятия биоматериала.
• Скидка действует при условии предварительного заказа.
• День сдачи биоматериала не входит в срок выполнения исследований, кроме анализов CITO, экспресс, определенных акций.
• Найти ближайший мед. центр

Лактатдегидрогеназа представляет собой цинксодержащий фермент, участвующий в реакциях метаболизма углеводов, выступающий в качестве катализатора последнего цикла гликолиза, а именно взаимопревращения молочной (отсюда и происхождение названия) и пировиноградной кислоты. Наиболее активен данный фермент в сердце, мышцах скелета, почках, поджелудочной железе, печени. Лактатдегидрогеназа крови отличается меньшей активностью, чем тканевая, но её уровень увеличивается при разрушении клеток тканей, особенно тех, в которых она сконцентрирована в больших количествах. Поэтому фермент является одним из важнейших индикаторов инфаркта миокарда.

В разных лабораториях её могут определять различными способами, поэтому, если нужен результат лактатдегидрогеназы в динамике, анализ лучше сдавать в одном и том же месте. В «Мобил Медикал Лаб» вам определят ЛДГ с высокой точностью и в самые короткие сроки.

Так как лактатдегидрогеназа в основном содержится в тканях, то повышение её уровня в крови свидетельствует об их распаде. Не менее важна и её функция в организме, поскольку без её участия процесс превращения главного источника энергии (глюкозы) был бы невозможен. Важность её определения для ранней идентификации острого инфаркта миокарда сложно переоценить, ведь активность этого фермента резко возрастает через 8–10 часов после появления болевых ощущений. Помимо роли в диагностике сердечных заболеваний, лактатдегидрогеназа крови еще является и маркером для наблюдения за динамикой лечения онкологических больных.

Когда назначается исследование ЛДГ?

Основными причинами для назначения исследования фермента являются:

• подозрение на инфаркт миокарда и другие заболевания сердечной мышцы и их мониторинг;
• диагностика опухолей;
• идентификация печёночных патологий;
• выявление инфаркта лёгких и лёгочной эмболии;
• наблюдение пациентов, проходящих курс цитостатической химиотерапии;
• диагностика гемолитической анемии.

Если лактатдегидрогеназа повышена, причины для этого не всегда связаны с заболеваниями. Так, она увеличивается после физических нагрузок, у женщин в период беременности и высокий её уровень наблюдается у новорождённых. Лактатдегидрогеназа может увеличиться из-за употребления алкогольных напитков и некоторых медицинских препаратов (инсулина, анестетиков, кофеина, аспирина и других). Для полноценной диагностики заболеваний ЛДГ анализируют в комплексе с другими показателями.

Интерпретация результатов

Если лактатдегидрогеназа повышена, причины могут крыться в наличии следующих болезней:

• инфаркт миокарда. Как говорилось выше, активность этого фермента увеличивается при данном заболевании. Он может превысить норму в 10–15 раз в первые двое суток. При этом лактатдегидрогеназа остаётся повышенной практически до 20 дней с момента проявления инфаркта в виде болей;
• острый лейкоз;
• миокардиты, застойная сердечная, а также коронарная недостаточность. В этом случае отмечается умеренный рост фермента;
• печёночные патологии (гепатиты, циррозы, механическая желтуха);
• легочная эмболия или инфаркт лёгкого;
• анемии разной этиологии (гемолитическая, мегалобластная, серповидно-клеточная, пернициозная);
• патологии почек;
• гипотиреоз;
• злокачественные опухоли различной локации;
• мышечная дистрофия;
• инфекционный мононуклеоз;
• шоковые состояния;
• острый панкреатит;
• ожоги большой степени поражения;
• судорожный синдром;
• кожные заболевания;
• крайняя гипотермия;
• переломы костей и травмы скелетных мышц;
• гипоксия;
• алкогольный делирий.

Лактатдегидрогеназа крови может снизиться вследствие прохождения пациентом курса цитостатической химиотерапии, из-за генетических нарушений или присутствия ингибитора в крови.

Расшифровывать результаты исследования должен лечащий врач. В бланке лабораторного исследования указываются как выявленные показатели, так и референсные значения.

ОБЩИЕ ПРАВИЛА ПОДГОТОВКИ К АНАЛИЗАМ КРОВИ

Кровь берется из вены. Необходимо соблюдать общие рекомендации:

• кровь сдается утром натощак или не ранее, чем через 2–4 часа после приема пищи;
• допускается употребление воды без газа;
• накануне анализа следует отказаться от алкоголя, исключить физическое и эмоциональное перенапряжение;
• отказаться от курения за 30 минут до исследования;
• не стоит сдавать кровь в период приема медикаментов, если врач не назначил иное.

Источник