Лактатдегидрогеназа лдг повышена что это значит

Лактатдегидрогеназа

ЛДГ (L-лактат-НАД-оксидоредуктаза, КФ 1.1.1.27) – цинксодержащий фермент, обратимо катализирует окисление лактата в пируват. ЛДГ является тетрамером, содержит субьединицы М и Н. В цитоплазме клеток и сыворотке крови ЛДГ представлена 5 изоферментами, обозначаемыми в соответствии с их подвижностью к аноду в электрическом поле: ЛДГ-1 (НННН), ЛДГ-2 (НННМ), ЛДГ-3 (ННММ), ЛДГ-4 (НМММ) и ЛДГ-5 (ММММ). ЛДГ представлена практически во всех органах и тканях организма, при этом распределение изоферментов ЛДГ органоспецифично. ЛДГ-4 и ЛДГ-5 преобладают в печени и скелетных мышцах, тканях с преимущественно анаэробным метаболизмом, ЛДГ-1 и ЛДГ-2 – эритроцитах, лейкоцитах, миокарде, почках – тканях с аэробным типом метаболизм, наиболее высокое содержание ЛДГ-3 – в легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах и опухолях.

ИМ обычно сопровождается 3–4 кратным повышением общей активности ЛДГ; подобное повышение ЛДГ отмечается при миокардите, нарушениях ритма сердца. При ИМ повышение общей активности ЛДГ в сыворотке крови отмечается спустя 8–10 ч, и достигает максимальной активности через 48–72 ч. Выброс миокардиальных изоферментов ЛДГ при ИМ в кровь ведет к увеличению активности ЛДГ-1и ЛДГ-2. Активность ЛДГ-1 увеличивается через 12–24 ч после возникновения острого ИМ, совпадая во времени с максимумом активности КК-МВ и опережая возникновение пика общей активности ЛДГ (24 ч).

Выявление спектра изоферментов, характерного для ИМ, возможно при застое крови в печени и почках вследствие сердечной недостаточности, при ишемическом поражении некоторых органов в силу резкого снижения сердечного выброса. В настоящее время определение активности ЛДГ и ее изоферментов не входит в число обязательных тестов для диагностики ИМ вследствие недостаточной специфичности.

Читайте также:  Что значит узкая стиральная машина

К повышению активности ЛДГ приводят миопатии, заболевания печени, мегалобластные и гемолитические анемии, острые и хронические заболевания почек. Увеличение активности ЛДГ отмечается при повреждении печени, но это повышение не так велико, как повышение активности АЛТ и АСТ. Особенное повышение (в 10 раз выше верхней границы нормы) отмечают при токсическом гепатите, сопровождающемся желтухой.

Физиологическое повышение уровня ЛДГ в крови происходит во время беременности, у новорожденных, а также после интенсивной физической нагрузки.

Показания к исследованию:

  • Болезни печени;
  • выявление поражений миокарда;
  • миопатии;
  • гемолитические анемии;
  • злокачественные новообразования;
  • легочная эмболия (дифференциальная диагностика с инфарктом миокарда).

Особенности взятия и хранения образцов. Сыворотка или плазма (ЭДТА, гепарин) без признаков гемолиза. Хранение образцов не более 2-х суток при 18–25°C. Хранение проб при 4–8°C или замораживание снижает активность фермента.

Методы исследования. Метод, основанный на рекомендациях IFCC. ЛДГ катализирует окисление лактата в пируват при щелочном рН, одновременно НАД+ восстанавливается до НАДН. Скорость возрастания оптической плотности реакционной смеси при 340 нм, отражающая увеличение концентрации НАДН, пропорциональна активности фермента в образце.

  • Поражение миокарда;
  • поражение печени;
  • повреждение, воспалительные и дегенеративные заболевания скелетных мышц;
  • эмболия и инфаркт легких;
  • заболевания почек;
  • заболевания и состояния, сопровождающиеся распадом клеток;
  • злокачественные опухоли любой локализации;
  • прием анаболических стероидов, этанола, гепатотоксичных препаратов.

Пониженные значения: Генетические нарушения или полное отсутствие субъединиц ЛДГ.

Изоферменты ЛДГ-1 и ЛДГ-2

ЛДГ-1 и ЛДГ-2 — изоферменты с высоким содержанием Н-субъединиц, могут использовать в качестве субстрата α -кетобутират и катализировать его превращение в α -гидроксобутират; изофермент ЛДГ-1, обладающий большим сродством к названному субстрату, получил название α -гидроксибутиратдегидрогеназа (α -ГБДГ). Параллельное исследование активности общей ЛДГ и α -ГБДГ может быть использовано для дифференциальной диагностики заболеваний печени и сердца: при поражении сердечной мышцы увеличение активности фермента обусловлено возрастанием ЛДГ-1 (α -ГБДГ), при поражении паренхимы печени – изоформой ЛДГ-5, активность ЛДГ-1 не увеличивается.

Показания к исследованию:

  • Выявление поражений миокарда;
  • гемолитические анемии;
  • злокачественные новообразования;
  • легочная эмболия (дифференциальная диагностика с инфарктом миокарда).

Особенности взятия и хранения образцов. Сыворотка или плазма (ЭДТА, гепарин) без признаков гемолиза. Хранение образцов не более 2 суток при 18–25°C. Хранение проб при 4–8°C или замораживание снижает активность фермента.

Методы исследования. ЛДГ катализирует превращение α -кетобутирата в α -гидроксибутират, при этом происходит окисление β -НАДН2 до β -НАД. Скорость уменьшения оптической плотности при длине волны 340 нм пропорциональна активности фермента в образце.

  • Поражение миокарда;
  • заболевания и состояния, сопровождающиеся распадом клеток крови;
  • острые заболевания почек.
  • Генетические нарушения или полное отсутствие субъединиц ЛДГ.

Источник

Причины повышенного и пониженного ЛДГ в крови

Лактатдегидрогеназа – один из ферментов. определяемый в лабораторной диагностике, отличающийся низкой специфичностью. Но, если ЛДГ в крови повышен или наблюдается его занижение, то это позволяет на ранних этапах выявить различные заболевания и сбои в функционировании важных систем организма.

Причины отклонения от нормы

Повышение и понижение ldg может определяться в результате разных заболеваний:

  • патологии легких или закупорка их сосудов тромбом;
  • злокачественные новообразования;
  • атрофия или травмы костей и мышечных тканей;
  • инфаркт миокарда с отмиранием среднего слоя сердечной ткани;
  • патологическое изменение состава крови с выраженным разрушением эритроцитов;
  • нарушение функционирования почек и печени;
  • инфекционный мононуклеоз
  • патологии щитовидной железы.

Отклонение ldg в клетках от нормальных параметров у беременных женщин, помимо перечисленных причин, может быть в связи с преждевременного отслоения плаценты.

Норма ЛДГ

Норма ЛДГ в крови у женщин, детей и мужчин меняется в соответствии с возрастом человека. Расшифровка показателей лактатдегидрогеназы для детей определяется по таблице:

Возраст Показатели, норма (Ед/л)
до 1 года до 450
2–3 года до 345
4–6 лет до 315
7–12 до 300
13–18 до 270

У людей, старше 18 лет нормальные показатели определяются в соответствии с полом. Так, для женского организма этот параметр может меняться от 13 до 220 Ед/л. У мужчин при норме значения LDG выше, чем у женщин и составляют 130 – 235 Ед/л.

Значительное снижение или увеличение единиц свидетельствует о развитии патологий. Но, следует учитывать, что несоответствие референсным показателям может возникать вследствие неправильной подготовки к биохимическому анализу: чрезмерной физической активности, приеме определенных препаратов.

Что делать, если ЛДГ не в норме?

Для того чтобы нормализовать уровень фермента, нужно в первую очередь выяснить почему возникли отклонения. Только установив причины пониженного ЛДГ в крови и устранив основное заболевание, которое является катализатором, будет возможность вернуть значения к нормальному диапазону. Для определения причины необходимо пройти детальное обследование, так как каждая патология имеет свои нюансы лечения. При анемии проводят коррекцию питания и назначают препараты для восстановления баланса железа, при онкологических заболеваниях назначают масштабный скрининг больного, в случае острых форм патологий определяют стационарное лечение.

Точное определение ЛДГ в короткие сроки

Клиника «Фамилия» предлагает провести быстрый и высокоточный анализ на уровень ЛДГ в крови, а также широкий спектр других услуг по лабораторной диагностике, которые позволяют безопасно и динамично наблюдать за состоянием здоровья. Современное технологичное оснащение и профессионализм квалифицированных сотрудников нашей клиники обеспечивает высокую скорость и достоверность проведения лабораторных тестов.

Источник

Лактатдегидрогеназа лдг повышена что это значит

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая – внутриклеточный гликолитический фермент, который участвует в обратимом превращении лактата в пируват и содержится в большинстве тканей организма.

Дегидрогеназа молочной кислоты.

Синонимы английские

Lactate dehydrogenase, Total, Lactic dehydrogenase, LDH, LD.

УФ кинетический тест.

Ед/л (единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Как правильно подготовиться к исследованию?

  • Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
  • Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение за 30 минут до исследования.
  • Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – цинксодержащий внутриклеточный фермент, который катализирует окисление молочной кислоты в пируват и содержится практически во всех клетках организма. ЛДГ наиболее активна в скелетной мускулатуре, сердечной мышце, почках, печени и эритроцитах.

Существует пять разных форм (изоферментов) ЛДГ, которые отличаются молекулярной структурой и расположением в организме. От того, какая из пяти преобладает, зависит основной способ окисления глюкозы – аэробный (до CO2 и H2O) или анаэробный (до молочной кислоты). Подобное различие обусловлено разной степенью родства того или иного изофермента и пировиноградной кислоты. Для миокарда и мозговой ткани основной является ЛДГ-1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани — ЛДГ-1 и ЛДГ-2. В легких, селезенке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ-3. ЛДГ-4 находится во всех тканях с ЛДГ-3, а также в гранулоцитах, плаценте и мужских половых клетках, в которых содержится и ЛДГ-5. Изоферментная активность в скелетных мышцах (в порядке убывания): ЛДГ-5, ЛДГ-4, ЛДГ-3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ-5, меньшая активность у ЛДГ-4. В норме в сыворотке крови все фракции фермента определяются с небольшой активностью в составе суммарного показателя – общей ЛДГ. Их активность в крови распределяется следующим образом: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.

При заболеваниях, сопровождающихся повреждением тканей и разрушением клеток, активность ЛДГ в крови повышается. В связи с этим она является важным маркером тканевой деструкции. Несмотря на то что увеличение активности фермента не указывает на какую-то определенную болезнь, его определение в комплексе с другими лабораторными анализами помогает в диагностике инфаркта легкого, мышечной дистрофии и гемолитической анемии. Повышенная активность ЛДГ может выявляться у новорождённых, беременных и после интенсивных физических нагрузок.

Ранее совместные анализы на ЛДГ, аспартатаминотрансферазу и креатинкиназу широко использовались в диагностике инфаркта миокарда. Сейчас для этой цели определяют уровень тропонина как более специфического маркера повреждения сердечной мышцы. Но исследование активности ЛДГ остается вспомогательным анализом при дифференциальной диагностике болевого синдрома в грудной клетке. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, но при инфаркте миокарда начинает возрастать через 8-10 часов с максимумом в первые 24-48 часов после сердечного приступа и возвращается к норме через 10-12 дней. Повышение ЛДГ при нормальной активности АСТ через 1-2 дня после боли в грудной клетке указывает на инфаркт легкого.

При дифференциальной диагностике миопатий данный анализ помогает уточнить патофизиологические механизмы заболевания. Так, при нарушении мышечной функции, связанной с нейрогенными заболеваниями, ЛДГ не повышается, но при повреждении мышц из-за эндокринных и метаболических патологий активность ЛДГ увеличивается.

Активность ЛДГ в крови может возрастать вследствие многих злокачественных новообразований, при эффективном лечении она снижается, что иногда применяют для динамического наблюдения за онкологическими больными.

Для чего используется исследование?

  • Для диагностики острого или хронического повреждения тканей при комплексном обследовании пациента.
  • Для дифференциальной диагностики заболеваний при резкой боли в грудной клетке (инфаркт миокарда, стенокардия, инфаркт легкого).
  • Чтобы выявлять заболевания, сопровождающиеся гемолизом эритроцитов.
  • В целях наблюдения за течением онкологических заболеваний при терапии.
  • Для исследования патологий печени и почек.
  • Для диагностики поражений мышечной ткани.

Когда назначается исследование?

  • При подозрении на острое или хроническое повреждение ткани и клеток в организме.
  • При комплексном профилактическом обследовании пациента.
  • При наблюдении за течением некоторых хронических заболеваний (мышечной дистрофии, гемолитических анемий, заболеваний печени, почек), онкологической патологии.

Источник

Лактатдегидрогеназа лдг повышена что это значит

Общая информация об исследовании

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – цинксодержащий внутриклеточный фермент, который катализирует окисление молочной кислоты в пируват и содержится практически во всех клетках организма. ЛДГ наиболее активна в скелетной мускулатуре, сердечной мышце, почках, печени и эритроцитах.

Существует пять разных форм (изоферментов) ЛДГ, которые отличаются молекулярной структурой и расположением в организме. От того, какая из пяти преобладает, зависит основной способ окисления глюкозы – аэробный (до CO2 и H2O) или анаэробный (до молочной кислоты). Подобное различие обусловлено разной степенью родства того или иного изофермента и пировиноградной кислоты. Для миокарда и мозговой ткани основной является ЛДГ-1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани — ЛДГ-1 и ЛДГ-2. В легких, селезенке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ-3. ЛДГ-4 находится во всех тканях с ЛДГ-3, а также в гранулоцитах, плаценте и мужских половых клетках, в которых содержится и ЛДГ-5. Изоферментная активность в скелетных мышцах (в порядке убывания): ЛДГ-5, ЛДГ-4, ЛДГ-3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ-5, меньшая активность у ЛДГ-4. В норме в сыворотке крови все фракции фермента определяются с небольшой активностью в составе суммарного показателя – общей ЛДГ. Их активность в крови распределяется следующим образом: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.

При заболеваниях, сопровождающихся повреждением тканей и разрушением клеток, активность ЛДГ в крови повышается. В связи с этим она является важным маркером тканевой деструкции. Несмотря на то что увеличение активности фермента не указывает на какую-то определенную болезнь, его определение в комплексе с другими лабораторными анализами помогает в диагностике инфаркта легкого, мышечной дистрофии и гемолитической анемии. Повышенная активность ЛДГ может выявляться у новорождённых, беременных и после интенсивных физических нагрузок.

Ранее совместные анализы на ЛДГ, аспартатаминотрансферазу и креатинкиназу широко использовались в диагностике инфаркта миокарда. Сейчас для этой цели определяют уровень тропонина как более специфического маркера повреждения сердечной мышцы. Но исследование активности ЛДГ остается вспомогательным анализом при дифференциальной диагностике болевого синдрома в грудной клетке. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, но при инфаркте миокарда начинает возрастать через 8-10 часов с максимумом в первые 24-48 часов после сердечного приступа и возвращается к норме через 10-12 дней. Повышение ЛДГ при нормальной активности АСТ через 1-2 дня после боли в грудной клетке указывает на инфаркт легкого.

При дифференциальной диагностике миопатий данный анализ помогает уточнить патофизиологические механизмы заболевания. Так, при нарушении мышечной функции, связанной с нейрогенными заболеваниями, ЛДГ не повышается, но при повреждении мышц из-за эндокринных и метаболических патологий активность ЛДГ увеличивается.

Активность ЛДГ в крови может возрастать вследствие многих злокачественных новообразований, при эффективном лечении она снижается, что иногда применяют для динамического наблюдения за онкологическими больными.

Для чего используется исследование?

  • Для диагностики острого или хронического повреждения тканей при комплексном обследовании пациента.
  • Для дифференциальной диагностики заболеваний при резкой боли в грудной клетке (инфаркт миокарда, стенокардия, инфаркт легкого).
  • Чтобы выявлять заболевания, сопровождающиеся гемолизом эритроцитов.
  • В целях наблюдения за течением онкологических заболеваний при терапии.
  • Для исследования патологий печени и почек.
  • Для диагностики поражений мышечной ткани.

Когда назначается исследование?

  • При подозрении на острое или хроническое повреждение ткани и клеток в организме.
  • При комплексном профилактическом обследовании пациента.
  • При наблюдении за течением некоторых хронических заболеваний (мышечной дистрофии, гемолитических анемий, заболеваний печени, почек), онкологической патологии.

Источник

Оцените статью