Креатинкиназа 420 что значит

Креатинкиназа 420 что значит

Креатинкиназа – фермент, который стимулирует превращение креатина в креатинфосфат и обеспечивает энергией мышечное сокращение.

КК, креатинфосфокиназа (КФК).

Синонимы английские

Creatine Kinase (CK), Creatine Phosphokinase (CPK).

УФ кинетический тест.

Ед/л (единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Как правильно подготовиться к исследованию?

• Не принимать пищу в течение 12 часов перед исследованием.
• Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение в течение 30 минут до исследования.
• Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Креатинкиназа – это фермент, который катализирует реакцию переноса фосфорильного остатка с АТФ на креатин с образованием креатинфосфата и АДФ. АТФ (аденозинтрифосфат) – молекула, являющаяся источником энергии в биохимических реакциях человеческого организма.

Реакция, катализируемая креатинкиназой, обеспечивает энергией мышечные сокращения. Различают креатинкиназу, содержащуюся в митохондриях и цитоплазме клеток.

Молекула креатинкиназы состоит из двух частей, которые могут быть представлены одной из двух субъединиц: М, от английского muscle – «мышца», и B, brain – «мозг». Таким образом, в организме человека креатинкиназа есть в виде трех изомеров: ММ, МВ, ВВ. ММ-изомер содержится в скелетной мускулатуре и миокарде, МВ – в основном в миокарде, ВВ – в тканях головного мозга, в небольшом количестве в любых клетках организма.

В крови здорового человека креатинкиназа присутствует в небольших количествах, в основном в виде ММ-изомера. Активность креатинкиназы зависит от возраста, пола, расы, мышечной массы и физической активности.

Поступление креатинкиназы в кровоток в больших количествах происходит при повреждении содержащих ее клеток. При этом по повышению активности определенных изомеров можно сделать вывод о том, какая ткань поражена: ММ-фракция – повреждение мышц и в меньшей степени поражение сердца, МВ-фракция – повреждение миокарда, ВВ-фракция – онкологические заболевания. Обычно делают анализы на общую креатинкиназу и ее МВ-фракции.

Таким образом, повышение креатинкиназы в крови позволяет сделать вывод об опухолевом процессе, поражении сердца или мышц, которое в свою очередь может развиться как при первичном повреждении данных органов (при ишемии, воспалении, травмах, дистрофических процессах), так и вследствие их поражения при других состояниях (из-за отравления, метаболических нарушений, интоксикаций).

Сердечные заболевания, при которых разрушаются клетки, – это инфаркт миокарда, миокардиты, миокардиодистрофии, токсическое поражение миокарда. Анализ на креатинкиназу имеет наибольшее значение для диагностики инфаркта миокарда, так как активность этого фермента повышается раньше других, уже через 2-4 часа после инфаркта, и достигает максимума через 1-2 суток, затем нормализуется. Чем раньше начато лечение инфаркта, тем лучше для пациента, поэтому так важна своевременная и точная диагностика.

Заболевания мышц, при которых разрушаются клетки, – это миозиты, миодистрофии, травмы, особенно при сдавливании, пролежни, опухоли, интенсивная работа мышц, в том числе происходящая при судорогах. Кроме того, отмечена обратная зависимость уровня гормонов щитовидной железы и креатинкиназы: при снижении T3 и T4 активность креатинкиназы повышается и наоборот.

Интересно, что впервые анализ на креатинкиназу был использован для выявления миопатии, однако в настоящее время его используют главным образом для диагностики инфаркта миокарда.

Для чего используется исследование?

• Для подтверждения диагноза «инфаркт миокарда», «миокардит», «миокардиодистрофия».
• Для подтверждения диагноза «полимиозит», «дерматомиозит», «миодистрофия».
• Чтобы проверить наличие заболеваний щитовидной железы.
• Чтобы убедиться в наличии опухолевого процесса и оценить его тяжесть.
• Чтобы оценить тяжесть течения полимиозита, дерматомиозита, миодистрофии, миопатии.
• Чтобы выявить носительство гена миопатии Дюшенна.
• Для диагностики и оценки тяжести поражения сердца и мышечной системы при интоксикации из-за инфекции, а также при отравлениях (угарным газом, ядом змеи, лекарственными средствами).

Когда назначается исследование?

• При симптомах ишемической болезни сердца.
• При симптомах инфаркта миокарда, в частности при стертой клинической картине, особенно при повторном инфаркте, атипичной локализации, болевом синдроме или ЭКГ-признаках, затруднении дифференциальной диагностики с другими формами ишемической болезни сердца.
• При гипотиреозе.
• При симптомах миозита, миодистрофии, миопатии.
• При планировании беременности женщиной, в семье которой были больные миопатией Дюшенна.
• При заболеваниях, которые могут привести к поражению сердца или мышечной системы.

Что означают результаты?

Возраст, пол

Референсные значения

Причины повышения активности креатинкиназы общей:

• инфаркт миокарда,
• миокардиты,
• миокардиодистрофии,
• полимиозит,
• дерматомиозит,
• мышечные дистрофии,
• травмы, ожоги,
• гипотиреоз,
• опухолевый процесс в организме,
• распад опухоли,
• прием дексаметазона, статинов, фибратов, амфотерицина В, обезболивающих, алкоголя, кокаина,
• интенсивная физическая нагрузка,
• судороги, эпилептический статус,
• оперативные вмешательства.

Причины понижения активности креатинкиназы общей:

• снижение мышечной массы,
• алкогольное поражение печени,
• коллагенозы (например, ревматоидный артрит),
• гипертиреоз,
• прием аскорбиновой кислоты, амикацина, аспирина,
• беременность.

Что может влиять на результат?

• Необходимо сообщать врачу точную информацию о принимаемых лекарствах, а также об имеющихся хронических заболеваниях.
• Оперативные вмешательства и в некоторых случаях внутривенные инъекции повышают активность креатинкиназы.

Повышение активности креатинкиназы общей не является прямым указанием на какое-либо заболевание, так что оно должно трактоваться специалистом с учетом клинической картины и результатов дополнительного обследования.

Кто назначает исследование?

Кардиолог, терапевт, невролог, педиатр, онколог, эндокринолог.

• Пархоменко А. Н., Иркин О. И., Лутай Я. М. – Роль биологических маркеров в неотложной кардиологии. – Отдел реанимации и интенсивной терапии, Национальный научно-исследовательский центр «Институт кардиологии им. акад. Н.Д. Стражеско», Киев.
• B. Galarraga, D. Sinclair 1 , M. N. Fahie, F. C. McCrae, R. G. Hull and J. M. Ledingham. – A rare but important cause for a raised serum creatine kinase concentration: two case reports and a literature review.
• Ana L Huerta-Alardín, Joseph Varon and Paul E Marik. – Bench-to-bedside review: Rhabdomyolysis – an overview for clinicians.
• Archana Prakash, A. K. Lal, K. S. Negi. – Serum Creatine Kinase Activity in Thyroid Disorders.
• SourceClinical Methods: The History, Physical, and Laboratory Examinations. 3rd edition. Boston: Butterworths; 1990. Chapter 32.

Источник

Креатинкиназа

КК (креатин N-фосфотрансфераза, КФ 2.7.3.2) относится к ферментам класса фосфотрансфераз, осуществляет обратимый перенос фосфатного остатка между АТФ и креатином с образованием АДФ и креатинфосфата. Продукт этой реакции креатинфосфат играет важную роль в процессах метаболизма, обеспечивая энергией ряд биологически значимых превращений, в т. ч. мышечные сокращения и расслабления. КК содержится почти во всех тканях организма, наиболее богата КК скелетная мускулатура, сердечная мышца, много ее в языке, мышце диафрагмы, меньше в мозге, щитовидной железе, матке, легких.

Молекула КК является димером, субъединицы носят название “М” – мышечный тип и “В” – мозговой тип. В соответствии с двумя формами субъединиц димерная форма молекулы КК представлена тремя изоферментами: мышечный тип КК-ММ, гибридный димер КК-МВ, характерный для миокарда, и изофермент КК-ВВ, локализованный преимущественно в мозговой ткани. У здоровых лиц общая активность креатинкиназы в крови представлена в основном КК-ММ (94–96%), активность других изоферментов присутствуют в следовых количествах.

КК – внутриклеточный фермент, увеличение активности креатинкиназы в крови свидетельствует о повреждении или разрушении клеток, обогащенных ферментом. Изоферменты КК органоспецифичны, поэтому их определение в сыворотке крови дает возможность диагностики повреждений специфического органа, наблюдения течения заболевания и возможность оценки прогноза. В сердечной мышце КК-ММ составляет 60% общей активности КК, остальные 40% активности создает КК-МВ.

Анализ на креатинкиназу: показания к исследованию

• Острые и хронические заболевания сердечно-сосудистой системы;
• выявление миопатий и других заболеваний скелетных мышц;
• заболевания ЦНС;
• заболевания щитовидной железы.

Методы исследования. Спектрофотометрические (кинетические) методы, основанные на рекомендациях Международных и национальных федераций клинической химии. В соответствии с рекомендациями IFCC, к реакционной смеси необходимо добавление N-ацетилцистеина для активации КК.

Повышенные значения креатинкиназы в крови

• Острый ИМ, острый миокардит, травмы и операции на сердце, миокардиодистрофии, застойная сердечная недостаточность, тяжелая аритмия, некоторые клинические варианты нестабильной стенокардии;
• острое повреждение мозга, кома;
• психические заболевания;
• поражение скелетных мышц;
• внутривенные и внутримышечные инъекции;
• спазмы, роды, генерализованные судороги;
• эмболия легочной артерии;
• сильные ожоги, поражение электрическим током;
• физическая нагрузка, длительная гипо- или гипертермия, голодание, дегидратация.

Пониженные значения креатинкиназы в крови

Малая мышечная масса;
• длительная гиподинамия.

Изофермент МВ креатинкиназы

В норме в сыворотке крови активность изофермента КК-МВ составляет не более 6%, однако при поражении кардиомиоцитов во время ИМ это значение может возрастать до 25% от общей активности. Увеличение активности КК-MB наблюдают уже через 4–8 ч после начала заболевания, максимум достигается через 12–24 ч, на 3-и сутки активность изофермента возвращается к нормальным значениям при неосложненном течении инфаркта.

Величина активности КК-МВ, и особенно ее соотношение с суммарной активностью КК, долгое время была ведущим биохимическим маркером ИМ. В настоящее время для диагностики ИМ предпочтительным является определение не активности, а массы КК-МВ.

Показания к исследованию

• Диагностика инфаркта миокарда.

Определение активности КК-МВ: образцы сыворотки крови инкубируют с антителами к М-субъединице КК, после чего выполняют определение активности КК выбранным методом. Антитела блокируют активность КК-М субъединицы, в результате определяется только активность субъединицы В.

Определение массы КК-МВ выполняют с использованием различных иммунохимических методов.

• Острый ИМ, острый миокардит, травмы и операции на сердце, миокардиодистрофии, застойная сердечная недостаточность, тяжелая аритмия;
• поражение скелетных мышц: миозит, дерматомиозит, мышечные дистрофии, любые травмы и операции и др.;
• генерализованные судороги;
• эмболия легочной артерии;
• физическая нагрузка, длительная гипо- или гипертермия, голодание, дегидратация;
• сильные ожоги, поражение электрическим током.

Источник

Креатинкиназа (Креатинфосфокиназа) — норма, повышена, понижена

Три существующих типа КФК называют изоферментами. Они различаются по структуре и основной локализации. К ним относятся:

· КФK-ММ – сконцентрирована в скелетных мышцах и сердце.

· Креатинкиназа-MB – для неё основным депо является сердечная мышца. Уровень фермента значительно повышается при её повреждении.

·КФК-BB – этот изофермент находится преимущественно в головном мозге.

Определение общего количества КФК может помочь выявить признаки массивного повреждения мышечных клеток в вашем организме. Дальнейшее определение концентраций изоферментов креатинкиназы позволяет уточнить область поражения (сердце или скелетные мышцы).

После повреждения сердечной мышцы, например, при остром инфаркте миокарда, КФК высвобождается из разрушенных клеток. Креатинкиназа повышена становится через 4 — 8 часов после инфаркта. Концентрация фермента в крови приближается к максимуму через 12 — 24 часа, а затем возвращается к нормальному уровню спустя 3-4 дня.

Норма и расшифровка

Верхний предел для нормального уровня фермента:

·У мужчин: до 171 Ед/л;

·Для женщин показатели считаются нормальными, если они составляют меньше 145 Ед/л;

·В подростковом возрасте и до 17 лет верхняя граница нормы приближается к 270-300 Ед/л у мальчиков и девочек.

Примечание! Серьезные физические нагрузки или внутримышечные инъекции могут вызвать кратковременное повышение концентрации КФК в крови.

Также повышение уровня креатинкиназы может стать показателем инфаркта или воспаления сердечной мышцы, дистрофии скелетных мышц или воспалительного процесса в них. Повышается фермент и после операций на сердце. Понижение уровня фермента бывает косвенным признаком коллагенозов, истощения на фоне онкологии, алкогольного повреждения печени или употребления кортикостероидов.

Данный анализ следует выполнять при:

·Симптомах сердечного приступа, таких как боль в груди;

·Наличии мышечной слабости, боли или воспаления в области мышц с подъёмом температуры или без него.

Врач может назначить анализ на креатинкиназу при уже диагностированной патологии мышц для наблюдения и контроля проводимого лечения в динамике.

Источник

Ферменты нашего организма — креатинкиназа

Креатинкиназа (КК) – это фермент, который состоит из двух элементов. Он стимулирует преобразование креатина в креатинфосфат. Кроме того, фермент необходим организму для обеспечения энергией, которая необходима для сокращения мышц. Материалом для исследования служит кровь из вены. Ее сдают натощак после 12-ти часового голодания. В организме КК присутствует в виде изомеров трех видов: MM, MB, BB. Локализация фермента определяется комбинацией его субъединиц.

Общие сведения

В норме в кровотоке циркулирует небольшое количество фермента. Основная его часть – изомер MM, который содержится в мышцах скелета и миокарде. При интерпретации результатов учитывается пол и возраст пациента, объема его мышечной массы, расы и физической активности.

В кровоток КК попадает, если повреждаются клетки, в которых она содержится. По активности каждого из видов изомеров можно сделать вывод о том, какая именно ткань повреждена. Результаты анализа крови на креатинкиназу используются при диагностировании инфаркта, миокардиодистрофии, миокардита, миодистрофии, полимиозита, патологий щитовидки, новообразований, оценки степени тяжести заболеваний. При интоксикации и отравлениях тест назначают, чтобы определить, насколько поражены мышцы и сердце.

Повышение КК может быть вызвано следующими причинами:

• ишемия;
• масштабная травма;
• воспалительный процесс;
• интоксикация;
• метаболические нарушения;
• патологические изменения дистрофического характера.

Увеличение количества изомеров MB в большинстве случаев указывает на поражение миокарда. Повышение показателей у детей может свидетельствовать о поражении сердечной оболочки или мышечной ткани.

Что означает повышение креатинкиназы

Референсные значения для этого фермента составляют 167-190 Ед/л. Если результаты анализа выше нормы, требуется проведение дополнительного обследования. По его результатам врач определит точную причину нарушений. Повышение показателей обычно вызвано повреждением тканей или их дистрофией. В большинстве случаев повреждены мышцы или сердце. Кроме того, увеличение количества фермента в крови наблюдается после хирургического вмешательства любого объема, при неопластических процессах злокачественного характера. Концентрация фермента увеличивается при приеме ряда лекарственных препаратов, у пациентов с гипотиреозом, у людей, занятых тяжелым физическим трудом. Точная причина повышения КК определяется на основании результатов комплексного обследования.

Повышение креатинкиназы у ребенка

У детей наиболее широко распространенными причинами увеличения количества фермента в крови является миодистрофия, столбняк и судороги. Грамотно интерпретировать результаты теста может только врач. Для самодиагностики он не предназначен. Повышение показателей может быть вызвано не только заболеваниями, а и большими физическими нагрузками (например, если ребенок интенсивно занимается спортом).

Когда повышается креатинкиназа MB

Количество изоформы МВ этого фермента в кровотоке увеличивается при различных патологиях, которые связаны с повреждением миокарда. Также повышение показателей характерно для застойной сердечной недостаточности.

Источник